Yeni Araştırma Sonunda Örümcek İpekinin Neden Bu Kadar Zor Olduğunu Açıklıyor

Şekil, bir örümceğin yüzeyini temsil eden bağlı durumda incelenen alanın moleküler yapısı ile birlikte (kırmızı / turuncu, sol üst köşedeki yapı) göstermektedir. Yapının malleablize edilmesine hizmet ettiği alanın çekirdeğinde yer alan amino asit metioninin yan zincirleri renkli çubuklarla vurgulanır. Kredi: Stardoll.com / Kolaj: Hannes Neuweiler

Yeni Araştırma Sonunda Örümcek İpekinin Neden Bu Kadar Zor Olduğunu Açıklıyor

Würzburg Üniversitesi'nden bilim adamları, örümcek ipeğinin istisnai bir protein içerdiğini keşfetti. Bilim adamlarının şimdiye kadar çok az ilgi gösterdiği bir amino asit kullanarak, yüksek bağlanma kuvveti oluşturur .

Ağ örümceklerinin hafif ipek iplikleri neden diğer malzemelerden daha sert? Würzburg ve Mainz Üniversitelerinden bilim adamları bu sorunun cevabını bulmak için bir araya geldi. Doğal amino asit metioninin, örümcek ipeğinin bir parçası olan bir protein alanına plastisite sağladığını gösterebildiler. Bu plastiklik, ayrı ayrı alanlar arasındaki bağlanma kuvvetini büyük ölçüde arttırır. Bilim adamları bulgularını Nature Communications'ın güncel sayısında yayınladılar.

Birçok uygulamayla muhteşem malzeme

Çalışma Würzburg Üniversitesi Biyoteknoloji ve Biyofizik Bölümü öğretim üyesi ve grup lideri olan Dr. Hannes Neuweiler tarafından yürütülmektedir. Uzun yıllardır örümcek ipek proteinlerini araştırıyor - ya da daha doğrusu moleküler özelliklerini. “Örümcek ipeği, doğada bulunan en sert malzemelerden biri. Neuweiler, ağırlık olarak Kevlar veya karbon gibi yüksek teknolojili elyaflardan daha güçlü ”diyor. Dayanıklılık ve elastikiyetin eşsiz kombinasyonu onu endüstri için oldukça çekici kılmaktadır. Havacılıkta, tekstil endüstrisinde veya tıpta olsun, bu olağanüstü malzemenin potansiyel uygulamaları sayısızdır.

Her ne kadar sentetik örümcek ipeği endüstriyel ölçekte üretilip çeşitli ürünlerde kullanılsa da, doğal planın mükemmel mekanik özelliklerini taklit edememektedir. Würzburg'daki araştırmacıların son bulguları eksiklikleri gidermeye katkıda bulunabilir.

Değer düşüklüğünde bir amino asit

Neuweiler, araştırmanın merkezi sonucunu ana hatlarıyla açıklıyor: “Örümceklerin, ipek proteinleri daha önce bilinmeyen bir şekilde sıkıca bağlamak için metiyonin adı verilen belirli bir amino asidi kullandıklarını keşfettik.” Arka planda: Tüm yaşam proteinlere dayanır. Doğa, yaşayan bir organizmanın hemen hemen her işine kritik olarak katılan tüm proteinleri oluşturmak için 20 farklı amino asitten oluşan sınırlı bir set kullanır. Amino asitlerin lineer zincirleri olarak sentezlendikten sonra, çoğu protein yüksek dereceli, üç boyutlu yapılara katlanır.

Doğal amino asitler, yan zincirlerinin özelliklerine göre kabaca iki gruba ayrılabilir. Hidrofobik yan zincirler suda az çözünürlüğe sahiptir. Genellikle bir proteinin çekirdeğinde bulunurlar ve katlanmış durumu stabilize ederler. Hidrofilik veya suda çözünür yan zincirler, neredeyse sınırsız çeşitlilikteki fonksiyonlardan sorumlu oldukları protein yüzeyinde olma eğilimindedir. Metiyonin, hidrofobik amino asit grubuna aittir. Ancak çoğu proteinlerde nadir görülür. “Bugüne kadar moleküler biyologlar ve protein bilimciler bu amino aside çok az dikkat ettiler. Proteinlerde, metioninin yan zincirinin çok az işlevsel öneme sahip olduğuna inanılmaktadır, ”diyor Neuweiler.

Fonksiyonun önemli ölçüde iyileştirilmesi

Bu görüş şimdi değişebilir. Metioninin yan zincirinin, diğer 19 doğal amino asidin yan zincirlerine kıyasla istisnai olarak esnek olduğu bilinmektedir. Neuweiler ve ekibi şimdi, örümceklerinin, ipek proteinlerinin amino terminal alanlarının çekirdeğine çok sayıda metiyonin yerleştirerek bu özelliği kullandığını gösterdiler. Burada amino asit esnekliğini, alanın bütün yapısına aktarıyor, bu da onu sünek kılıyor.

Proteinler geleneksel olarak katı cisimler olarak görülür. Ancak, daha yeni bir araştırma, protein dinamiğinin işlevleri için önemini vurgulamaktadır. Neuweiler, “Şeklini kilide uyarlayan kalıplanabilir bir anahtar gibi, ipek proteinlerinin alanları da birbirlerine sıkı bir şekilde bağlanacak şekilde şekillerini değiştiriyor” dedi. Bu etki, terminal bölgeler arasındaki bağlantı kuvvetini büyük ölçüde arttırır. Bir proteinin hidrofobik çekirdeğindeki metiyonin, merkezi olarak işlevini düzelten yapıyı etkisiz hale getirir.

Temel araştırmalardan uygulamalı bilime

Hannes Neuweiler ve meslektaşları laboratuarlarında temel araştırmalar yapıyor. Bilim insanı “Çalışmamız proteinlerin yapısı, dinamiği ve işlevi arasındaki ilişkiyi anlamaya temel katkı sağlamayı hedefliyor” diyor. Aynı zamanda, bu yeni bulguların malzeme biliminin yanı sıra yeni proteinlerin tasarımı ve geliştirilmesi alanında da etkileri olmasını beklemektedir.

Ağ örümceklerinin işlevlerini geliştirmek veya hatta yeni işlevler oluşturmak için proteinlerin çekirdeğine metionin eklemenin olası olduğuna inanıyor. Neuweiler'in görüşüne göre, malzeme bilimi, ipek proteinlerindeki metiyoninin, örümcek ipliğinde sıkı etkileşimler sağladığının keşfedilmesinden muhtemelen fayda sağlayacaktır. İpek protein alanlarının metionin içeriğinin yapay olarak değiştirilmesiyle, sentetik malzemenin mekanik özelliklerini kontrol etmek mümkün olabilir.

Sonraki adımlar

Neuweiler ve ekibi, metioninin diğer örümcek türlerinin ve ipek bezlerinin ipek proteinlerindeki etkisine ilişkin karşılaştırmalı çalışmalar yapmayı planlıyor. Dahası, fonksiyonlarını değiştirmek ve geliştirmek için diğer organizmalardan gelen proteinlere metionin eklemek isterler.


Referans: “Protein hidrofobik bir çekirdek içindeki metiyonin, örümcek ipliğinin montajı için gereken sıkı etkileşimleri sağlar” Julia C. Heiby, Benedikt Goretzki, Christopher M. Johnson, Ute A. Hellmich ve Hannes Neuweiler, 26 Eylül 2019, Nature Communications .